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Academic Year/course: 2020/21

26703 - Human biochemistry


Syllabus Information

Academic Year:
2020/21
Subject:
26703 - Human biochemistry
Faculty / School:
104 - Facultad de Medicina
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
Degree:
304 - Degree in Medicine
305 - Degree in Medicine
ECTS:
6.0
Year:
1
Semester:
First semester
Subject Type:
Basic Education
Module:
---

1. General information

2. Learning goals

3. Assessment (1st and 2nd call)

4. Methodology, learning tasks, syllabus and resources

4.1. Methodological overview

The learning process designed for this subject is based on the following:

The activities programmed for the course are the same in the different groups at the School of Medicine in Zaragoza and the School for Health and Sport Sciences in Huesca.

The course is composed of 40 one-hour lectures, 10 hours of laboratory sessions, and 10 hours of seminars. Students will also have to carry out and present 4 tutored reports.

With regard to the lectures, the materials for each chapter will be available at the Photocopying Service at least one week before the beginning of that chapter lectures, so that students can peruse it in advance. These materials will also be available through the webpage dedicated to this subject in the ADD (University’s teaching website).

Seminars will be organized around 2 hour sessions and will be used to discuss the functional-structural properties of biomolecules.

Laboratory sessions of two hours are taught in small groups of 15 students each. Student performance will be assessed through specific questions included in the final text exam.

Tutored reports will be carried out individually and their themes will be related to the main contents of the subject. This activity also aims to develop the transversal learning competence of using Internet based communication and knowledge resources.

4.2. Learning tasks

The course includes the following learning tasks:

  • 1. Lectures
  • 2. Seminars
  • 3. Laboratory sessions: students will be informed about the risks and hazards they may become exposed to in the laboratories, and about actions to be taken in case of an accident. Students will be asked to sign a consenting form binding them to follow security rules before they can take part in the laboratory sessions. Students can request more information from the Unit for Prevention of Labor Risks at http/uprl.unizar.es/estudiantes.html
  • 4. Tutored reports
  • 5. Clinical cases
  • 6. Tutorial sessions with professors of the subject.
  • 7. Evaluation

  • In FCCSD,

    Given the exceptional situation of the Academic Year 2020-2021, the large group  teaching system will be online, that is to say, in a synchronic telematic system, by which teachers and students will be connected through technologies that allow interaction, such as Google Meet.

     

4.3. Syllabus

The course will address the following topics:

CHAPTER I: AMINO ACIDS AND PROTEINS

  • Lecture 1. Amino acids, Structure, properties, and classification of proteinogenic amino acids. Stereochemistry. Acid-base properties of amino acids.
  • Lecture 2. Proteins. Composition of proteins. Classification. Functional diversity of proteins. Primary structure. Peptide bond. Acid-Base properties of peptides. Peptides of biological interest.
  • Lecture 3. Spatial conformation of proteins. Regular conformations of polypeptide chain: a-helix and b-sheet secondary structures. Collagen helix. Non-covalent forces determining and stabilizing the secondary structure.
  • Lecture 4. Conformation of globular proteins: tertiary and quaternary structures. Myoglobin: structure. Heme group binding to protein and oxygen. Quaternary structure: hemoglobin. Types of hemoglobin. The tertiary structure of globins. Oxygen saturation curves for myoglobin and hemoglobin. Regulation of hemoglobin oxygenation. Bohr effect. Fetal and S hemoglobin. Thalassemias.
  • Lecture 5. Enzymes. General properties of enzymes. Specificity. Classification and nomenclature. Distribution of enzymes. Isoenzymes. Enzymes in clinical diagnostics. Enzyme quantification.
  • Lecture 6. Enzyme kinetics. Catalysis and enzyme mechanism of action. Enzyme kinetics: Michaelis-Menten equation and its transformations. Effects of pH, temperature and enzyme concentration in enzymatic reaction speed. Enzyme inhibitors.
  • Lecture 7. Regulation of enzyme activity. Metabolic regulation. Induction, repression, and derepression. Proenzymes. Antienzymes. Feedback and covalent modification.
  • Lecture 8. Vitamins. Hydrophilic vitamins and their roles as coenzymes. Structure and function. Lipophilic vitamins. Structure and function.

Laboratory sessions:

  • Session 1: Serum protein electrophoresis in cellulose acetate strips.
  • Session 2: Clinical case I: Clinical Enzymology.
  • Session 3: Clinical case II: Vitamin B12 deficit and vitamin D toxicity.

Learning activities:

Lectures: 10 hours

Laboratory sessions: 5 hours

Student autonomous work: 18.5 hours.

CHAPTER II: STORAGE AND USE OF GENETIC INFORMATION

  • Lecture 9. Nucleic acids. Structure and properties of nucleosides and nucleotides. DNA structure: a double helix. DNA supercoiling. Topoisomerases. Chromatin structure. RNA: structure and types. Degradation of nucleic acids.
  • Lecture 10. DNA replication. General characteristics of replication: semiconservative, bidirectional. Mechanisms for DNA replication in prokaryotes. Primosome and replisome. DNA reparation. Replication origin.
  • Lecture 11. DNA transcription: RNA synthesis. Prokaryote transcription. Post-transcriptional modifications of rRNAs and tRNAs. Ribozymes.
  • Lecture 12. Translation of genetic message: protein biosynthesis. The genetic code. Translation machinery: involved molecules. Activation and binding of amino acids to tRNA: aminoacyl tRNA synthetases. Prokaryote protein synthesis. Post-translational modifications. Differential characteristics os eukaryote protein synthesis. Inhibitors of protein synthesis.
  • Lecture 13. Mitochondrial genetic system. Gene organization. Replication and transcription of mammal DNA. RNAs processing. Regulation of expression.

Laboratory Session:

Session 4: Nucleic acids: Isolation and purification of DNA.

Learning activities:

Lectures: 6 hours

Laboratory sessions: 2 hours

Student autonomous work: 10 hours.

CHAPTER III: INTRODUCTION TO INTERMEDIARY METABOLISM

  • Lecture 14. Intermediary metabolism. Concept. Catabolic, anabolic and amphibolic routes. Bioenergetics: exergonic and endergonic processes. Energetic coupling. Energy-rich compounds: chemical characteristics. Transferred chemical groups. Types of energy-rich bonds. Enzymes and coenzymes involved in biological oxydoreduction processes.

Learning activities:

Lectures: 3 hours

Student autonomous work: 4.5 hours.

CHAPTER IV: METABOLISM OF CARBOHYDRATES

  • Lecture 15. Glycolysis. Glucose uptake by tissues. Stages of glycolysis. Pyruvate metabolic fates. Metabolic and hormonal regulation of glycolysis. Stoichiometry and energy balance. Cori's cycle. Other hexoses incorporation of glycolytic pathway. Pyruvate oxidation to acetyl-CoA.
  • Lecture 16. Citric acid cycle. Cycle's role within intermediary metabolism. Cellular localization. Metabolic reactions and their regulation. Cycle's energy balance. Anaplerotic reactions.
  • Lecture 17. Biological oxidation and respiratory chain. Components of the respiratory chain. The sequence of respiratory chain components. Oxidative phosphorylation. Structure and function of ATP synthetase. Chemiosmotic hypothesis. Specific transport systems in the mitochondria's inner membrane: translocases. System of mitochondrial shuttles. ATP balance in glucose total oxidation. Reactive oxygen species, antioxidant defenses, and human disease.
  • Lecture 18. Gluconeogenesis. Specific reactions. Metabolic and hormonal reactions. Stoichiometry and energy balance. Enzymatic differences between glycolysis and gluconeogenesis. Alterations in gluconeogenesis in humans.
  • Lecture 19. Glycogen metabolism and its regulation. Glycogen stores and their physiological role. Glycogenolysis. Synthesis of Glycogen. Hormonal regulation of glycogen metabolism in muscle and liver. Glycogen phosphorylase system. Glycogen synthetase system. Dephosphorylation of enzymes: phosphatases. Glycogenosis.
  • Lecture 20. Pentose phosphate pathway. Reactions of the oxidative phase. Reactions of non-oxidative phase. Regulatory mechanisms. Enzymatic defects. Glucuronic acid pathway.
  • Lecture 21. Heteroside metabolism. General properties. Biosynthesis of glycoproteins: N-glycans and O-glycans. Control of glycoprotein biosynthesis. Glycoprotein catabolism. Biosynthesis and degradation of proteoglycans. Mucopolysaccharides.

Laboratory sessions

Session 5: Carbohydrates: Starch hydrolysis and determination of reducing sugars.

Learning activities:

Lectures: 9 hours

Laboratory sessions: 2 hours

Student autonomous work: 12 hours.

CHAPTER V: LIPID METABOLISM

  • Lecture 22. Adipose tissue metabolism and fat mobilization. Lipolysis. Hormonal regulation of lipolysis. Lipolysis products fate.
  • Lecture 23. Fatty actid oxidation. Fatty acid activation in cytosol and transport inside mitochondria. Carnitine as shuttling molecule. Mitochondrial beta-oxidation of even-and odd-chain saturated fatty acids. Energy balance.
  • Lecture 24. Ketonic bodies metabolism. Ketogenesis. Use of ketonic bodies by extrahepatic tissues: cetolysis. Regulation of fatty acid beta-oxidation and ketogenesis.
  • Lecture 25. Biosynthesis of fatty acids: lipogenesis. Biosynthesis of even-and odd-chain saturated fatty acids. Sources of acetyl-CoA and NADPH for lipogenesis. Malonil-CoA formation. Enzymatic and co-enzymatic components of fatty acid synthase. Metabolic reactions. Regulation of synthesis of fatty acid. Fatty acid chain elongation. Biosynthesis of mono-and polyunsaturated fatty acids.
  • Lecture 26. Eicosanoid biosynthesis. Eicosanoid precursors. Metabolism of arachidonic acid. Biosynthesis of eicosanoids: cyclooxygenase pathway and lipoxygenase pathway. Catabolism of eicosanoids. Mechanism of action of eicosanoids and its clinical significance.
  • Lecture 27. Metabolism of complex lipids. Biosynthesis of triacylglycerides. Biosynthesis of phosphoacylglycerides: de novo pathway and saving pathway. Phosphoacylglycerides degradation. Biosynthesis and degradation of sphingolipids.
  • Lecture 28. Metabolism of cholesterol. Whole-body cholesterol balance. Biosynthesis of cholesterol. Mevalonate formation. Mevalonate transformation into squalene. Squalene transformation into cholesterol. Control of cholesterol synthesis.: HMG-CoA reductase. Cholesterol transport. Diseased caused by alterations in cholesterol metabolism.
  • Lecture 29. Cholesterol derivatives with physiological significance in the human body. Biliary acids. Biosynthesis of primary and secondary biliary acids. Regulation of biliary acid synthesis. Enterohepatic circulation. Cholesterol excretion. Steroid hormones from adrenal cortex and gonads: biosynthesis and degradation. Biosynthesis of 1,25-dihydroxycholecalciferol.
  • Lecture 30. Integration of lipid metabolism. Exogenous and endogenous lipid transport. Liver metabolic control. Fatty liver degeneration. Reverse cholesterol transport.

Laboratory Session:

Session 6: Metabolism Clinical cases.

Learning activities:

Lectures: 7 hours

Laboratory sessions: 1 hour

Student autonomous work: 11 hours.

CHAPTER VI: METABOLISM OF NITROGEN COMPOUNDS

  • Lecture 31. The general reaction in amino acid catabolism. Transamination reactions. Oxidative deamination. Decarboxylation. Ammonia fate. Glutamine formation and ammonium excretion. Urea cycle and its regulation. Enzymatic defects in the urea cycle.
  • Lecture 32. The fate of carbon skeleton from amino acids. Routes for amino acid carbon skeleton incorporation into different metabolic intermediates. Glycogenic and ketogenic amino acids.
  • Lecture 33. Conversion of amino acids into specialized products. Creatine and creatinine formation. Creatinine excretion rate as muscle mass index. Tryptophan: serotonin precursor. Malignant carcinoid syndrome (argentaffin cell tumors). Metabolism of g-aminobutyrate.
  • Lecture 34. Metabolism of purines and pyrimidines.
  • Lecture 35. Metabolism of Hemoglobin. Biosynthesis and regulation of porphyrins and heme group. Porphyrias: definition and classification. Biosynthesis of hemoglobin. Catabolism of hemoglobin: metabolism of bilirubin, and biliary pigment formation. Jaundice.

Learning activities:

Lectures: 6 hours

Student autonomous work: 9 hours.

Laboratory Sessions at School of Sciences for Health and Sports

  • Laboratory 1: Introduction to working in the biochemistry laboratory
  • Laboratory 2: Handling a pH-meter. Titration Curve of an amino acid
  • Laboratory 3: Protein Quantitative Determination
  • Laboratory 4: Isolation and hydrolysis of Starch
  • Laboratory 5: Protein Electrophoresis
  • Laboratory 6: Determining the enzymatic activity
  • Seminar 1: Formulation of carbohydrates
  • Seminar 2: Formulation of lipids
  • Seminar 3: Formulation of nucleic acids
  • Seminar 4: Metabolic interrelationships

4.4. Course planning and calendar

Schedule for face-to-face activities and Tutored reports deadlines.

Summary of learning-teaching activities schedule.

ACTIVITY

ON-SITE HOURS

FACTOR

AUTONOMOUS EFFORT/OFF-SITE HOURS

TOTAL

Lectures

40

1.5

60

100

Seminars

10

1.5

15

25

Laboratories

10

0.5

5

15

Tutored Reports

 

 

6

6

Exams

 

 

4

4

Total

60

 

90

150

Activities and Calendar 

The provisional schedule for this subject is shown below. This provisional planning is subject to modifications by the School.

Week

Lecture

Laboratory

Seminars/Tests

Off-site activities/Tutored Reports

1

Chapter I (3h)

Distribution of activities

 

Distribution of Tutored Reports

2

Chapter I (3h)

Seminar on proteins

 

 

3

Chapter I (3h)

Seminar on carbohydrates

 

 

4

Chapter I (1h)

Chapter II (2h)

Seminar on carbohydrates

 

 

5

Chapter II (3h)

Seminar on lipids

 

 

6

Chapter II (1h)

Chapter III (2h)

Seminar on lipids

Partial Evaluation

 

7

Chapter III (1h)

Chapter IV (2h)

Laboratory sessions

 

 

8

Chapter IV (3h)

Laboratory sessions

 

 

9

Chapter IV (3h)

Laboratory sessions

 

 

10

Chapter IV (1h)

Chapter V (2h)

Laboratory sessions

 

 

11

Chapter V (3h)

Laboratory sessions

 

 

12

Chapter V (2h)

Chapter VI (1h)

Laboratory sessions

 

 

13

Chapter VI (3h)

Laboratory sessions

 

Correction of Tutored Reports

14

Chapter VI (1h)

Laboratory sessions

Final Evaluation

  

Exams calendar is determined by the School before the beginning of the course and can be checked on the following links:

Facultad de Medicina de Zaragoza:

First Year Grade of Medicine Schedules

Facultad de Ciencias de la Salud y el Deporte de Huesca:

Grade of Medicine program and schedules

 

 

 

4.5. Bibliography and recommended resources

Updated bibliography for this subject can be consulted through the University Library webpage:

http://biblos.unizar.es/br/br_citas.php?codigo=26703&year=2020


Curso Académico: 2020/21

26703 - Bioquímica humana


Información del Plan Docente

Año académico:
2020/21
Asignatura:
26703 - Bioquímica humana
Centro académico:
104 - Facultad de Medicina
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
Titulación:
304 - Graduado en Medicina
305 - Graduado en Medicina
Créditos:
6.0
Curso:
1
Periodo de impartición:
Primer semestre
Clase de asignatura:
Formación básica
Materia:
Bioquímica

1. Información Básica

1.1. Objetivos de la asignatura

La asignatura y sus resultados previstos responden a los siguientes planteamientos y objetivos:

La titulación pretende, entre otros, poner a disposición de los servicios sanitarios, investigadores e industria farmacéutica de profesionales cualificados capaces de resolver todo tipo de problemas relacionados con la salud humana. La disciplina de Bioquímica forma parte del módulo de formación básica y es indispensable para el conocimiento básico de la estructura de las biomoléculas, de las reacciones metabólicas de su síntesis y transformación, de la obtención de la energía y de las bases moleculares de la herencia genética, así como de todos los mecanismos de regulación. La obtención de todos estos principios básicos es importante para el conocimiento de las bases químicas de la vida.

En consecuencia, el objetivo general de esta asignatura es inculcar en los alumnos los fundamentos básicos de todas las moléculas biológicas que en posteriores asignaturas se aplicarán para el estudio de las funciones fisiológicas y de las alteraciones que puedan sufrir en el ser humano.

1.2. Contexto y sentido de la asignatura en la titulación

Debido al carácter básico de esta asignatura, la superación de esta disciplina debe capacitar a los alumnos para el seguimiento del resto de asignaturas específicas de la titulación.

1.3. Recomendaciones para cursar la asignatura

 

Con objeto de comprender bien los contenidos del programa que se describirá posteriormente, es recomendable que los alumnos de enseñanza secundaria hayan cursado las asignaturas de Biología y Química, con especial hincapié en la Química Orgánica.

 

2. Competencias y resultados de aprendizaje

2.1. Competencias

Básicas y Generales

CB1 - Que los estudiantes hayan demostrado poseer y comprender conocimientos en un área de estudio que parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en libros de texto avanzados, incluye también algunos aspectos que implican conocimientos procedentes de la vanguardia de su campo de estudio.

CB2 - Que los estudiantes sepan aplicar sus conocimientos a su trabajo o vocación de una forma profesional y posean las competencias que suelen demostrarse por medio de la elaboración y defensa de argumentos y la resolución de problemas dentro de su área de estudio.

CB3 - Que los estudiantes tengan la capacidad de reunir e interpretar datos relevantes (normalmente dentro de su área de estudio) para emitir juicios que incluyan una reflexión sobre temas relevantes de índole social, científica o ética.

CB4 - Que los estudiantes puedan transmitir información, ideas, problemas y soluciones a un público tanto especializado como no especializado.

CB5 - Que los estudiantes hayan desarrollado aquellas habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores con un alto grado de autonomía.

Transversales

a. INSTRUMENTALES

1. Capacidad de análisis y síntesis

2. Capacidad de organización y planificación

3. Comunicación oral y escrita en la lengua nativa

4. Conocimientos de informática relativos al ámbito de estudio

5. Resolución de problemas

6. Toma de decisiones

b. PERSONALES

7. Trabajo en equipo

8. Habilidades en las relaciones interpersonales

9. Razonamiento crítico

c. SISTÉMICAS

10. Aprendizaje autónomo

11. Adaptación a nuevas situaciones

12. Creatividad

Específicas

CE01 - Conocer la estructura y función celular. Biomoléculas. Metabolismo. Regulación e integración metabólica.

CE03- Comunicación celular. Membranas excitables.

CE05 - Manejar material y técnicas básicas de laboratorio.

CE06 - Interpretar una analítica normal.

CE07 - Reconocer con métodos macroscópicos, microscópicos y técnicas de imagen la morfología y estructura de tejido, órganos y sistemas

CE08 - Realizar pruebas funcionales, determinar parámetros vitales e interpretarlos

2.2. Resultados de aprendizaje

El estudiante, para superar esta asignatura, deberá demostrar los siguientes resultados...

  1. Es capaz de identificar y conocer la estructura de las biomoléculas, las reacciones metabólicas de transformación y síntesis de dichas biomoléculas, así como los mecanismos de regulación.
  2. Ha llegado a conocer los mecanismos de obtención de energía metabólica.
  3. Describir las bases moleculares de la herencia genética.
  4. Es capaz de manejarse en un laboratorio bioquímico y de realizar las técnicas bioquímicas más básicas.
  5. Es capaz de utilizar las fuentes de información biomédicas: Capacidad de búsqueda de bibliografía en el PubMed para realizar un tema, Conocimientos suficientes de inglés para poder entender la terminología científica de una revista biomédica internacional.
  6. Iniciar el conocimiento de las aplicaciones médicas de la Bioquímica: Diferenciar los valores bioquímicos normales de sus variaciones patológicas.

2.3. Importancia de los resultados de aprendizaje

Contribuirán junto con el resto de competencias adquiridas en las materias del Biología, Fisiología y Farmacología a la capacitación de los alumnos para el manejo en todos los aspectos biológicos básicos y que tendrán aplicación posterior en el ejercicio profesional.

También contribuyen, junto con el resto de módulos disciplinares, a la capacitación de los alumnos para el desempeño de los perfiles profesionales del Título de Graduado en Medicina.

3. Evaluación

3.1. Tipo de pruebas y su valor sobre la nota final y criterios de evaluación para cada prueba

El estudiante deberá demostrar que ha alcanzado los resultados de aprendizaje previstos mediante las siguientes actividades de evaluación:

1) Prueba escrita de evaluación parcial y final. Se realizará un examen parcial consistente en 40 preguntas de test de respuesta simple de los bloques I y II de la asignatura. El examen parcial será voluntario pero el que lo supere eliminará materia y se le guardará la nota hasta la segunda convocatoria. Los que hayan superado este primer parcial se examinarán solamente del segundo parcial (bloques III al VI del programa), en la primera convocatoria de examen final. Este segundo parcial consistirá de nuevo en 40 preguntas de test de respuesta simple.

Los estudiantes que no hayan superado el primer parcial se examinarán en la primera convocatoria de examen final mediante examen único (bloques I a VI) del programa que consistirá en 60 preguntas de tipo test. Los estudiantes que no superen esta prueba deberán presentarse a la segunda convocatoria en las mismas condiciones.

La superación de esta prueba acreditará el logro de los resultados de aprendizaje 1, 2, 3 y 6 y será evaluada siguiendo los siguientes criterios y niveles de exigencia. La calificación en cada uno de los parciales será de 0 a 10, situándose el aprobado en el 5. El promedio de las notas de los parciales, o la nota del examen final, supondrá el 80% de la nota final del estudiante en la asignatura.

2) Prueba escrita de evaluación de las prácticas que hayan realizado en el laboratorio mediante la resolución de 10 preguntas test. La superación de esta prueba acreditará el logro del resultado de aprendizaje 4 y será evaluada siguiendo los siguientes criterios y niveles de exigencia. La calificación será de 0 a 10 y supondrá el 10% de la nota final del estudiante en la asignatura siempre y cuando hayan superado la prueba. La asistencia a las prácticas de laboratorio se considera obligatoria.

3) Evaluación de la capacidad de manejo de fuentes de información mediante la realización de trabajos tutelados. La superación de esta prueba acreditará el logro del resultado de aprendizaje 5 y será evaluada siguiendo los siguientes criterios y niveles de exigencia. La participación en estos trabajos se considera obligatoria. La calificación será de 0 a 10 y supondrá el 10% de la nota final del estudiante en la asignatura, siempre y cuando se haya superado la prueba.

En el examen de segunda convocatoria el peso (%) de las distintas actividades para la nota final será igual al de febrero. Se guardarán las calificaciones de los trabajos tutelados y de las prácticas en el caso de que estén aprobadas. Los alumnos que hayan superado el primer parcial solo tendrán que examinarse del segundo parcial en esta segunda convocatoria.

Las evaluaciones finales en Zaragoza son propuestas por el Centro y aparecerán en el siguiente enlace:

Programacion primer curso F. Medicina Zaragoza

 Las evaluaciones finales en Huesca son propuestas por el Centro y aparecerán en el siguiente enlace:

Programacion Medicina FCCSYD Huesca

 

4. Metodología, actividades de aprendizaje, programa y recursos

4.1. Presentación metodológica general

El proceso de aprendizaje que se ha diseñado para esta asignatura se basa en lo siguiente:

Las actividades programas durante el curso, son las mismas en los diferentes grupos de la Facultad de Medicina de Zaragoza y en la Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte de Huesca.

La asignatura está estructurada en 40 clases magistrales participativas, 10 horas de prácticas en el laboratorio de Bioquímica, 10 horas seminarios y la realización y presentación de 4 trabajos tutelados.

En relación a las clases magistrales participativas, está previsto entregar la documentación de cada tema en el Servicio de Reprografía, al menos con 1 semana de antelación del inicio de explicación de cada apartado con objeto de que el alumno la revise con detalle antes de la correspondiente clase. Dicha información está recogida en el ADD.

Los seminarios se organizarán en sesiones de 2 horas y en ellos se ampliará información sobre la estructura y propiedades de las biomoléculas.

Las prácticas se realizarán en sesiones de 2 horas por cada grupo de 15 alumnos. Al final de las prácticas se realizará un examen test sobre las mismas.

Los trabajos tutelados se realizarán individualmente y estarán relacionados con el manejo de la información relativa al ámbito de estudio, así como la utilización de Internet como medio de comunicación y fuente de información.

4.2. Actividades de aprendizaje

El programa que se ofrece al estudiante para ayudarle a lograr los resultados previstos comprende las siguientes actividades...

1- Clase teórica

2- Seminarios

3- Prácticas de laboratorio: Todo alumno será informado sobre los riesgos que puede tener la realización de las prácticas de esta asignatura, así como si se manejan productos peligrosos y qué hacer en caso de accidente, y deberá firmar el compromiso a cumplir con las normas de trabajo y seguridad para poder realizarlas. Para más información, consultar la información para estudiantes de la Unidad de Prevención de Riesgos Laborales: http://uprl.unizar.es/estudiantes.html

4- Trabajos dirigidos

5- Resolución de casos clínicos

6- Tutorías

7- Evaluación

Grado de Medicina en FCCSD de Huesca:
Dada la excepcional situación para este curso 2020/21, la forma de llevar a cabo las diferentes actividades de aprendizaje está supeditada a la disponibilidad de espacios físicos en el Centro. Por este motivo, las actividades en grupo completo se impartirán on line, de forma telemática síncrona conectados profesorado y alumnado a través de tecnologías que permiten la interacción (tipo Google Meet)

4.3. Programa

 BLOQUE I

AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS

Tema 1 .- Aminoácidos.- Estructura, propiedades y clasificación de los aminoácidos proteinogénicos. Estereoquímica. Propiedades ácido-base de los aminoácidos.

Tema 2 .- Proteínas.- Composición de las proteínas. Clasificación. Diversidad funcional de las proteínas. La estructura primaria. El enlace peptídico. Propiedades ácido-base de los péptidos. Péptidos de interés biológico.

Tema 3 .- Conformación espacial de las proteínas.- Conformaciones regulares del esqueleto polipeptídico: las estructuras secundarias en a-hélice y la hoja plegada b. Hélice del colágeno. Tipo de fuerzas no covalentes que determinan y estabilizan la estructura secundaria.

Tema 4 .- Conformación de las proteínas globulares: Estructura terciaria y cuaternaria.- La mioglobina: estructura. Unión del grupo hemo a la proteína y al oxígeno. Estructura cuaternaria: la hemoglobina. Tipos de hemoglobinas. Estructura terciaria de las globinas. Curvas de saturación por oxígeno de la mioglobina y hemoglobina. Regulación de la oxigenación de la hemoglobina. Efecto Bohr. Hemoglobina fetal y hemoglobina S. Talasemias.

Tema 5 .- Enzimas.- Propiedades generales de los enzimas. Especificidad. Clasificación y nomenclatura. Distribución de los enzimas. Isoenzimas. Los enzimas en el diagnóstico clínico. Cuantificación de enzimas.

Tema 6 .- Propiedades cinéticas de los enzimas.- Catálisis y mecanismos de acción enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten y sus transformaciones. Influencia del pH, temperatura y concentración de enzima en la velocidad de reacción enzimática. Inhibidores de los enzimas.

Tema 7 .- Regulación de la actividad enzimática.- Regulación metabólica. Inducción, represión y desrepresión. Proenzimas. Antienzimas. Retroalimentación y modificación covalente.

Tema 8 .- Vitaminas.- Vitaminas hidrosolubles y su papel coenzimático. Estructura y función. Vitaminas liposolubles. Estructura y función.

Docencia práctica:

1.- Electroforesis de proteínas plasmáticas.

2.- Caso clínico I: Enzimología clínica

3.- Caso clínico II: déficit de vitamina B12 y toxicidad de la vitamina D.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases presenciales: 10 horas de clases magistrales.

Clases prácticas de laboratorio: 5 horas.

Trabajo autónomo del estudiante: 18.5 horas de estudio.

 

BLOQUE II

ALMACENAJE Y UTILIZACIÓN DE LA

INFORMACIÓN GENÉTICA

Tema 9 .- Ácidos nucleicos.- Estructura y propiedades de nucleósidos y nucleótidos. Estructura del DNA: la doble hélice. Superenrollamiento del DNA. Topoisomerasas. Estructura de la cromatina. RNA: estructura y tipos. Degradación de ácidos nucleicos.

Tema 10 .- Replicación del DNA.- Características generales de la replicación: semiconservativa, bidireccional. Mecanismo de replicación del DNA de procariotas. Primosoma y replisoma. Reparación del DNA. Origen de replicación.

Tema 11 .- Transcripción del DNA: la síntesis de RNA.- Transcripción en procariotas. Modificaciones post-transcripcionales de rRNAs y tRNAs. Ribozimas.

Tema 12 .- Traducción del mensaje genético: biosíntesis de proteínas.- El código genético. La maquinaria de traducción: moléculas implicadas. Activación y unión de aminoácidos al tRNA: aminoacil tRNA sintetasas. Síntesis de proteínas en procariotas. Modificaciones postraduccionales. Caracteres diferenciales de la síntesis de proteínas en eucariotas. Inhibidores de la síntesis de proteínas.

Tema 13 .- Sistema genético mitocondrial.- Organización genética. Replicación y transcripción del DNA de mamíferos. Procesamiento de RNAs. Regulación de la expresión.

Docencia práctica:

1.- Extracción y aislamiento de DNA.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases presenciales: 6 horas de clases magistrales.

Clases prácticas de laboratorio: 2 horas.                      

Trabajo autónomo del estudiante: 10 horas de estudio.

 

BLOQUE III

INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO

INTERMEDIARIO

Tema 14 .- Metabolismo intermediario: Concepto. Rutas catabólicas, anabólicas y anfibólicas. Bioenergética: Procesos exergónicos y endergónicos. Acoplamiento energético. Compuestos ricos en energía: características químicas. Grupos químicos transferidos. Tipos de enlaces ricos en energía. Enzimas y coenzimas que participan en los procesos de oxidorreducción biológicos.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases presenciales: 3 horas de clases magistrales.

Trabajo autónomo del estudiante: 4.5 horas de estudio.

 

BLOQUE IV

METABOLISMO DE LOS

CARBOHIDRATOS

Tema 15 .- Glucolisis.- Captación de la glucosa por los tejidos. Etapas de la glucolisis. Destinos metabólicos del piruvato. Regulación metabólica y hormonal de la glucolisis. Estequiometría y balance energético. Ciclo de Cori. Incorporación de otras hexosas a la vía glucolítica. Oxidación del piruvato a acetil-CoA.

Tema 16 .- Ciclo del ácido cítrico.- Significado del ciclo en el contexto del metabolismo intermediario. Localización celular. Reacciones metabólicas y su regulación. Rendimiento energético del ciclo. Reacciones anapleróticas.

Tema 17 .- Oxidación biológica y cadena respiratoria.- Componentes de la cadena respiratoria. Secuencia de los componentes de la cadena respiratoria. Fosforilación oxidativa. Estructura y función de la sintetasa del ATP. Hipótesis quimiosmótica. Sistemas de transporte específico de la membrana mitocondrial interna: translocasas. Sistema de lanzaderas mitocondriales. Rendimiento de ATP en la oxidación total de la glucosa. Especies de oxígeno reactivas, defensas antioxidantes y enfermedad humana.

Tema 18 .- Gluconeogénesis.- Reacciones específicas. Regulación metabólica y hormonal. Estequiometría y balance energético. Diferencias enzimáticas entre la glucolisis y la gluconeogénesis. Alteraciones de la gluconeogénesis en el hombre.

Tema 19 .- Metabolismo del glucógeno y su regulación.- Reserva de glucógeno en el organismo y su papel funcional. Glucogenolisis. Glucogenogénesis. Regulación hormonal del metabolismo del glucógeno en el músculo y en el hígado. Sistema de la glucógeno fosforilasa. Sistema de la glucógeno sintetasa. Desfosforilación de los sistemas: fosfatasas. Glucogenosis.

Tema 20 .- Vía de las pentosas fosfato.- Reacciones de la fase oxidativa. Reacciones de la fase no oxidativa. Mecanismos reguladores. Defectos enzimáticos. Vía del ácido glucurónico.

Tema 21 .- Metabolismo de los heterósidos.- Características generales. Biosíntesis de glicoproteínas: N-glicanos y O-glicanos. Control de la biosíntesis de glicoproteínas. Catabolismo de las glicoproteínas. Biosíntesis y degradación de proteoglicanos. Mucopolisacaridosis.

Docencia práctica:

1.- Caracterización de azúcares reductores.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases presenciales: 9 horas de clase magistrales.

Clases prácticas de laboratorio: 2 horas.

Trabajo autónomo del estudiante: 12 horas de estudio.

 

BLOQUE V

METABOLISMO DE LOS LIPIDOS

Tema 22 .- Metabolismo del tejido adiposo y movilización de las grasas.- Lipolisis. Regulación hormonal de la lipolisis. Destino de los productos de la lipolisis.

Tema 23.- Oxidación de los ácidos grasos.- Activación de los ácidos grasos en el citosol y transporte a las mitocondrias. La carnitina como molécula transportadora. β-oxidación en mitocondrias de los ácidos grasos saturados de cadena par e impar. Rendimiento energético.

Tema 24.- Metabolismo de los cuerpos cetónicos.- Cetogénesis. Utilización de los cuerpos cetónicos por los tejidos extrahepáticos: cetolisis. Regulación de la β-oxidación de ácidos grasos y de la cetogénesis.

Tema 25.- Biosístesis de los ácidos grasos: lipogénesis.- Biosíntesis de ácidos grasos saturados de cadena par e impar. Procedencia del acetil-CoA y del NADPH para la lipogénesis. Formación de malonil-CoA. Componentes enzimáticos y coenzimáticos de la ácido graso sintasa. Reacciones metabólicas. Regulación de la síntesis de ácidos grasos. Elongación de la cadena del ácido graso. Biosíntesis de ácidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados.

Tema 26.- Biosíntesis de los eicosanoides.- Precursores de los eicosanoides. Metabolismo del ácido araquidónico. Biosíntesis de eicosanoides: vía de la ciclooxigenasa y vía de la lipoxigenasa. Catabolismo de los eicosanoides. Mecanismo de acción de los eicosanoides y sus implicaciones clínicas.

Tema 27.- Metabolismo de los lípidos complejos.- Biosíntesis de triacilglicéridos. Biosíntesis de fosfoacilglicéridos: vía de novo y vía de ahorro. Degradación de fosfoacilglicéridos. Biosíntesis y degradación de esfingolípidos.

Tema 28.- Metabolismo del colesterol.- Balance de colesterol en el organismo. Biosíntesis de colesterol. Formación del mevalonato. Transformación del mevalonato en escualeno. Transformación del escualeno en colesterol. Control de la síntesis del colesterol: la HMG-CoA reductasa. Transporte del colesterol. Enfermedades provocadas por las alteraciones del metabolismo del colesterol.

Tema 29.- Derivados del colesterol con significación fisiológica en el organismo humano.- Ácidos biliares. Biosíntesis de ácidos biliares primarios y secundarios. Regulación de la síntesis de ácidos biliares. Recirculación enterohepática. Excreción de colesterol. Hormonas esteroideas de la corteza suprarrenal y de las gónadas: biosíntesis y degradación. Biosíntesis de 1, 25- dihidroxicolecalciferol.

Tema 30.- Integración del metabolismo lipídico.- Transporte exógeno y endógeno de lípidos. Control metabólico en el hígado. Degeneración grasa del hígado. Transporte reverso de colesterol.

 

 Docencia práctica:

1.- Casos clínicos del metabolismo.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases presenciales: 7 horas de clases magistrales.

Clases prácticas de laboratorio: 1 hora.

Trabajo autónomo del estudiante: 11 horas de estudio.

 

BLOQUE VI

METABOLISMO DE COMPUESTOS

NITROGENADOS

Tema 31 .- Reacciones generales del catabolismo de los aminoácidos.- Reacciones de transaminación. Desaminación oxidativa. Descarboxilación. Destino del amoniaco. Formación de glutamina y excreción de ión amonio. Ciclo de la urea y su regulación. Defectos enzimáticos del ciclo de la urea.

Tema 32 .- Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos.- Rutas de incorporación del esqueleto carbonado de los aminoácidos a nivel de diversos intermediarios metabólicos. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos..

Tema 33 .- Conversión de aminoácidos en productos especializados.- Formación de creatina y creatinina. Excreción de creatinina como función de la masa muscular. El triptófano: precursor de serotonina. Síndrome carcinoide maligno o argentafinoma. Metabolismo del  g-aminobutirato.

Tema 34 .- Metabolismo de las purinas y pirimidinas.-

Tema 35.- Metabolismo de la Hemoglobina.-   Biosíntesis y regulación de porfirinas y del grupo hemo. Porfirias: definición y clasificación. Biosíntesis de hemoglobina. Catabolismo de la hemoglobina: Metabolismo de la bilirrubina y formación de pigmentos biliares. Ictericias.

Actividades docencia-aprendizaje:

 Clases presenciales: 6 horas de clases magistrales.

Trabajo autónomo del estudiante: 9 horas.

Programa práctico Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte.

 

Práctica 1: Introducción al trabajo en el laboratorio

Práctica 2: Manejo del pH-metro. Curva de titulación de un aminoácido

Práctica 3: Determinación cuantitativa de proteínas

Práctica 4: Obtención e hidrólisis del almidón

Práctica 5: Electroforesis de proteínas

Práctica 6: Determinación de la actividad enzimática

 

Seminario1: Formulación de glúcidos

Seminario2: Formulación de lípidos

Seminario3: Formulación de ácidos nucleicos

Seminario4: Interrelaciones metabólicas

 

Trabajo tutorizado

 

4.4. Planificación de las actividades de aprendizaje y calendario de fechas clave

Calendario de sesiones presenciales y presentación de trabajos

Cuadro resumen de las actividades de enseñanza-aprendizaje

ACTIVIDAD

HORAS PRESENCIALES

FACTOR

TRAB. AUTÓNOMO

/NO PRESENCIALES

TOTAL

Clases de teoría

40

1,5

60

100

Seminarios

10

1,5

15

25

Prácticas

10

0,5

5

15

T. tutelados

 

 

6

6

Exámenes

 

 

4

4

Total

60

 

90

150

Actividades y calendario.

El calendario tentativo de la asignatura se muestra a continuación. Esta planificación temporal está sujeta a posibles modificaciones por parte del centro.

Semana

Teoría

Prácticas

Seminarios. Evaluaciones

Actividades fuera del aula. Trabajos tutelados.

1

Bloque I (3h)

Distribución actividades

 

Distribución traba-

jos tutelados

2

Bloque I (3h)

Seminario proteínas

 

 

3

Bloque I (3h)

Seminario carbohidratos

 

 

4

Bloque I (1h)

Bloque II (2h)

Seminario carbohidratos

 

 

5

Bloque II (3h)

Seminario lípidos

 

 

6

Bloque II (1h)

Bloque III(2h)

Seminario lípidos

Evaluación parcial

 

7

Bloque III (1h)

Bloque IV (2h)

Prácticas laboratorio

 

 

8

Bloque IV (3h)

Prácticas laboratorio

 

 

9

Bloque IV (3h)

Prácticas laboratorio

 

 

10

Bloque IV (1h)

Bloque V (2h)

Prácticas laboratorio

 

 

11

Bloque V (3h)

 

Prácticas laboratorio

 

 

12

Bloque V (2h)

Bloque VI (1h)

Prácticas laboratorio

 

 

13

Bloque VI (3h)

Prácticas laboratorio

 

Corrección traba-

jos tutelados

 

14

Bloque VI (1h)

Prácticas

laboratorio

Evaluación final

 

Las actividades quedan reflejadas en los apartados correspondientes.

Las fechas de los exámenes quedarán fijadas en la reunión profesores-alumnos previa al inicio del curso y pueden ser consultadas en los siguientes vínculos:

Las evaluaciones finales en Zaragoza son propuestas por el Centro y aparecerán en el siguiente enlace:

Programacion primer curso F. Medicina Zaragoza

 Las evaluaciones finales en Huesca son propuestas por el Centro y aparecerán en el siguiente enlace:

Programacion Medicina FCCSYD Huesca

 

4.5. Bibliografía y recursos recomendados

LA BIBLIOGRAFÍA ACTUALIZADA DE LA ASIGNATURA SE CONSULTA A TRAVÉS DE LA PÁGINA WEB DE LA BIBLIOTECA 

http://biblos.unizar.es/br/br_citas.php?codigo=26703&year=2020